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A7 Strukturbiologie von Glycosyltransferasen zur Optimierung von biotechnologischen Prozessen

(Heinz/Seibel)

Glycosyltransferasen dienen der Synthese von Oligo- und Polysacchariden. Sie sind in der Natur weit verbreitet und weisen eine große Vielfalt an molekularen Strukturen auf. Aufgrund des großen Potentials von Oligo- und Polysacchariden für die Nahrungsmittel-, pharmazeutische und Kosmetik-Industrie und der sehr aufwändigen chemischen Synthese rückt die enzymatische Synthese stärker in den Vordergrund.

Aus Enzym-Substrat-Komplexen können Informationen über Aminosäuren, die an der Katalyse beteiligt sind, gewonnen werden. Die auf diese Weise und durch Sequenzalignments identifizierten Amino-säuren werden zielgerichtet in den Glycosyltransferasen substituiert (Teilprojekt A1 Jahn), um so spezifische Eigenschaften der Enzyme gezielt erzeugen zu können. Dabei stehen bei unseren Arbeiten im TP A7 die Aufklärung der Reaktionsmechanismen, sowie die Änderung der Substratspezifität und des Produktspektrums im Vordergrund.

Ziel des Teilprojekts A7 im Rahmen des SFB 578 ist die Struktur- und Funktionsanalyse von ausgewählten bakteriellen Glycosyltransferasen (Levansucrase aus Bacillus megaterium und Dextransucrase aus Streptococcus oralis). Dazu ist vorgesehen, diese Enzyme im Komplex mit verschiedenen Substratderivaten zu kristallisieren und ihre 3D-Struktur röntgenographisch aufzuklären.

Grafik A7 

Struktur der Levansucrase aus B. megaterium

 

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